thumb|核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）。酵素の研究に利用される、構造を抽象化した図の一例。
とは、生体内外で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学（こうそがく、）である。
酵素は生物が物質を消化する段階から吸収・分布・代謝・排泄に至るまでのあらゆる過程（ADME）に関与しており、生体が物質を変化させて利用するのに欠かせない。したがって、酵素は生化学研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。
最近の研究では、擬似酵素分析の新しい分野が成長し、進化の間、いくつかの酵素において、アミノ酸配列および異常な「擬似触媒」特性にしばしば反映されている生物学的触媒を行う能力が失われたことが認識されている。
多くの酵素は生体内で作り出されるタンパク質を主成分として構成されている。したがって、生体内での生成や分布の特性、加熱やpHの変化によって変性して活性を失う（失活）といった特徴などは、ほかのタンパク質と同様である。
生体を機関に例えると、核酸塩基配列が表すゲノムが設計図に相当するのに対して、生体内における酵素は組立て工具に相当する。酵素はその特徴として、作用する物質（基質）をえり好みし（基質特異性）、目的の反応だけを進行させること（反応選択性あるいは反応特異性とも）によって、生命維持に必要なさまざまな化学変化を起こす。
酵素の人為的な利用として、古来から人類は微生物の持つ酵素を用いた発酵による食品・飲料の製造を行ってきた。今日では、酵素の利用は食品製造だけにとどまらず、化学工業製品の製造や日用品の機能向上、医療などの広い分野に応用されている。とりわけ医療分野には、酵素は深く関わっている。たとえば、消化酵素を消化酵素剤として処方したり、疾患による酵素量の増減を検査や診断に利用している。また、ほとんどの医薬品は、ターゲットとなる酵素の作用の大小を調節することで効果を発現している。
主な役割
thumb|left|細胞内の主要代謝経路 thumb|left|細胞呼吸における酵素の調節機構（上記経路図の緑・紫矢印部分）赤点が酵素、黒線が調節機構を表す。丸く配置された赤点がTCAサイクルである。 生体内での酵素の役割は、生命を構成する有機化合物や無機化合物を取り込み、必要な化学反応を引き起こすことにある。生命現象は多くの代謝経路を含み、それぞれの代謝経路は多段階の化学反応からなっている。
細胞内では、その中で起こるさまざまな化学反応を担当する形で多種多様な酵素が働いている。それぞれの酵素は自分の形に合った特定の原料化合物（基質）を外から取り込み、担当する化学反応を触媒し、生成物を外へと放出する。そして再び次の反応のために基質を取り込み、目的の物質を生成し続ける。
ここで放出された生成物は、別の化学反応を担当する酵素の作用を受けて、さらに別の生体物質へと代謝されていく。このような酵素の触媒反応の繰り返しで必要な物質の生成や不必要な物質の分解が進行し、生命活動が維持されていく。
生体内では化学工業のプラントのように基質と生成物の容器が隔てられているわけではなく、さまざまな物質が渾然一体となって存在している。しかし、生命現象を作る代謝経路でいろいろな化合物が無秩序に反応してしまっては生命活動は維持できない。
したがって酵素は、生体内の物質の中から作用するべきものを選び出さなければならない。また、反応で余分なものを作り出してしまうと周囲に悪影響を及ぼしかねないので、ある基質に対して起こす反応は決まっていなければならない。酵素は生体内の化学反応を秩序立てて進めるために、このように高度な基質選択性と反応選択性を持つ。
さらにアロステリズム、阻害などによって化学反応の進行を周りから制御される機構を備えた酵素もある。それらの選択性や制御性を持つことで、酵素は渾然とした細胞内で必要なときに必要な原料を選択し、目的の生成物だけを産生するのである。
このように、細胞よりも小さいスケールで組織的な作用をするのが酵素の役割である。人類が先史時代から利用していた発酵も細胞内外で起こる酵素反応によって行われる。
発見 thumb|ヒトの唾液に含まれるアミラーゼ（リボン図）。薄黄はカルシウムイオン、黄緑は塩化物イオン。 thumb|エドゥアルト・ブフナーノーベル化学賞20px thumb|エミール・フィッシャー 最初に発見された酵素はジアスターゼ（アミラーゼ）であり、1833年にA・パヤンとJ・F・ペルソ（Jean Francois Persoz）によるものである。彼らは麦芽の無細胞抽出液によるでんぷんの糖化を発見し、生命（細胞）が存在しなくても、発酵のプロセスの一部が進行することを初めて発見した。酵素の命名法の一部である語尾の「-ase」はジアスターゼ (diastase)が由来となっている。
また、1836年にはT・シュワンによって、胃液中からタンパク質分解酵素のペプシンが発見・命名されているTheodor Schwann. Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online.。このころの酵素は生体から抽出されたまま、実体不明の因子として分離・発見された。
「酵素（enzyme）」という語は酵母の中（in yeast）という意味のギリシア語の （en zymi）に由来し、1876年にドイツのウィルヘルム・キューネによって命名されたHarper, D (2001). "enzyme". Online Etymology Dictionary. 。
19世紀当時、ルイ・パスツールによって、生命は自然発生せず、生命がないところでは発酵（腐敗）現象が起こらないことが示されていた。したがって「有機物は生命の助けを借りなければ作ることができない」とする生気説が広く信じられており、酵素作用が生命から切り離すことができる化学反応（生化学反応）のひとつにすぎないということは画期的な発見であった。
しかし、酵素は生物から抽出するしか方法がなく、微生物と同様に加熱すると失活する性質を持っていたため、その現象は酵素が引き起こしているのか、それとも目に見えない生命（細胞）が混入して引き起こしているのかを区別することは困難であった。
したがって、酵素が生化学反応を起こすという考え方はすぐには受け入れられなかった。当時のヨーロッパの学会では、酵素の存在を否定するパスツールらの生気説派と酵素の存在を認めるユストゥス・フォン・リービッヒらの発酵素説派とに分かれて論争が続いた。
最終的には、1896年にエドゥアルト・ブフナーが酵母の無細胞抽出物を用いてアルコール発酵を達成したことによって生気説は完全に否定され、酵素の存在が認知された徳重正信、「酵素」『世界大百科事典』(CD-ROM版、第2版)、日立デジタル平凡社、1998年。。
鍵と鍵穴説 上述したように、19世紀後半にはまだ酵素は生物から抽出される実体不明の因子と考えられていたが、酵素の性質に関する研究は進んだ。その研究の早い段階で、酵素の特徴として基質特異性と反応特異性が認識されていた。
これを概念モデルとして集大成したのが、1894年にドイツのエミール・フィッシャーが発表した鍵と鍵穴説である。これは、基質の形状と酵素のある部分の形状が鍵と鍵穴の関係にあり、形の似ていない物質は触媒されない、と酵素の特徴を概念的に表した説である。
現在でも酵素の反応素過程のモデルとして十分に通用する。ただし、フィッシャーはこのモデルの実体が何であるかについては科学的な実証を行っていない。
酵素の実体の発見 1926年にジェームズ・サムナーがナタマメウレアーゼの結晶化に成功し、初めて酵素の実体を発見した1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org。サムナーは自らが発見した酵素ウレアーゼはタンパク質であると実験結果とともに提唱したが、当時サムナーが研究後進国の米国で研究していたこともあり、酵素の実体がタンパク質であるという事実はなかなか認められなかった。
その後、タンパク質からなる酵素の存在がジョン・ノースロップとウェンデル・スタンレーによって証明され、酵素の実体がタンパク質であるということが広く認められるようになった。
酵素と分子細胞生物学 20世紀後半になると、X線回折をはじめとした生体分子の分離・分析技術が向上し、生命現象を分子の構造が引き起こす機能として理解する分子生物学と、細胞内の現象を細胞小器官の機能とそれに関係する生体分子の挙動として理解する細胞生物学が成立した。これらの学問によってさらに酵素研究が進展する。すなわち、酵素の機能や性質が、酵素や酵素を形成するタンパク質の構造やそのコンホメーション変化によって説明づけられるようになった。
酵素の機能がタンパク質の構造に起因するものであれば、何らかの酵素に適した構造を持つものは酵素としての機能を発現しうると考えることができる。実際に、1986年にはトーマス・チェックらが、タンパク質以外で初めて酵素作用を示す物質（リボザイム）を発見している1989 Nobel prize for Chemistrylaureates at http://nobelprize.org。
今日においては、この酵素の構造論と機能論に基づいて人工的な触媒作用を持つ超分子（人工酵素）を設計し開発する研究も進められている . . .。
特性
酵素は生体内での代謝経路のそれぞれの生化学反応を担当するために、有機化学で使用されるいわゆる触媒とは異なる基質特異性や反応特異性などの機能上の特性を持つ。
また、酵素はタンパク質をもとに構成されているため、ほかのタンパク質と同様に失活の特性、すなわち熱やpHによって変性し活性を失う特性を持つ。次に酵素に共通の特性である基質特異性、反応特異性、および失活について説明する。
基質特異性 thumb|right|基質に結合する酵素
酵素は作用する物質を選択する能力を持ち、その特性を基質特異性（）と呼ぶ。
たとえば、あるペプチド分解酵素（ペプチターゼ）を作用させてタンパク質を分解する場合は、特定の部位のペプチド結合を加水分解するため、部位によっては基質として認識せずにまったく作用しない。
一方、タンパク質を（酵素ではなく）酸・塩基触媒で加水分解する場合は、ペプチド結合の任意の箇所に作用する。また、ペプチド分解酵素はペプチド結合だけに反応し、ほかの結合（エステルやグリコシド結合）には作用しないが、酸・塩基触媒ならばペプチド結合もほかの結合も区別することなく分解する。
この特性は酵素研究のごく初期から認識されており、鍵と鍵穴に例えたモデルで説明されていた。20世紀中頃以降、X線結晶解析で酵素分子の立体構造が特定できるようになり、鍵穴の仕組みの手がかりが入手できるようになった。
すなわち、酵素であるタンパク質の立体構造にはさまざまな大きさや形状のくぼみが存在し、それはタンパク質の一次配列（アミノ酸の配列順序）に応じて決定されている。前述の鍵穴はまさにタンパク質立体構造のくぼみ（クラフト）である。酵素は、くぼみに合った基質だけをくぼみの奥に存在する酵素の活性中心へ導くことで、酵素作用を発現する。
今日では、X線結晶解析によって立体構造を決定しなくても、過去の知見や計算機化学に基づき、タンパク質の一次配列情報やその設計図となる遺伝子の塩基配列情報から立体構造を予測することが可能になりつつある。さらに、生物界に存在しないタンパク質酵素を設計することも、タンパク質以外の物質で同様な手法によって人工酵素を設計することも可能である。
生物界に存在する酵素に適合する基質を研究することで、逆に各種酵素の阻害剤を作ることも可能となる。すなわち、本来の基質よりも強く酵素の活性部位に結合する物質を設計することで、酵素の機能を阻害させる試みである。酵素や阻害剤が設計できるようになったことは、医薬品や分子生物学研究の発展に役立っている。
誘導適合
thumb|left|酵素と基質の結合で、複合体の立体構造が変化する様子（誘導適合モデル） 酵素と基質が複合体を形成すると、酵素と基質のそれぞれで立体構造の変化が起こる。その際に基質のエントロピーが減少するというモデルがあり、計算科学の手法等からそのエントロピーの変化が検証されている。具体的には、酵素の基質との結合によって、酵素・基質ともに触媒反応により適した分子形状へと変化すると考えられている。。
誘導適合は基質特異性を発現するうえでも重要である。アロステリック効果なども含めて、酵素活性の発現およびその制御において重要な役割を担っているとされる。
反応特異性 生体内ではある1つの基質に着目しても、作用する酵素が違えば生成物も変わってくる。通常、酵素は1つの化学反応しか触媒しない性質を持ち、これを酵素の反応特異性と呼ぶ。
酵素が反応特異性を持つため、消化酵素などいくつかの例外を除けば、通常1つの酵素は生体内の複雑な代謝経路の1か所だけを担当している。これは、生体を恒常的に維持するための重要な性質である。
まず、ある代謝経路が存在するかどうかは、その代謝経路を担当する固有の酵素が存在するかどうかに左右されるため、その酵素タンパク質を産生する遺伝子の発現によって制御できる。また、代謝産物の1つが過剰になった場合、その代謝経路を担当する固有の酵素の活性にフィードバック阻害が起こるため、過剰な生産が動的に制御される。
酵素はそれぞれに固有の基質と生化学反応を担当するが、同じ生体内でも組織や細胞の種類が異なると、別種の酵素が同じ基質の同じ生化学反応を担当する場合がある。このような関係の酵素を互いにアイソザイム（）と呼ぶ。
酵素作用の失活 酵素が役割を果たすとき、またはその活性を失う原因には、酵素を構成するタンパク質の立体構造（コンホメーション）が深く関与している。失活の原因となる要因としては、熱、pH、塩濃度、溶媒、ほかの酵素による作用などが知られている。
タンパク質は熱、pH、塩濃度、溶媒など置かれた条件の違いによって容易に立体構造を変えるが、条件が大きく変わると立体構造が不可逆的に大きく変わり、酵素の場合は失活することもある。したがって、酵素反応は至適温度・至適pHや水溶媒など条件が限定される。場合によっては、汚染した微生物が発生するペプチダーゼなどの消化酵素によってタンパク質の構造が失われて失活することもある。
ただし、生物の多様性は非常に広いため、好熱菌、好酸性菌、好アルカリ菌などの持つ酵素（イクストリーモザイム）のように極端な温度やpHに耐えうるとされるものや、有機溶媒中でも活性が保たれるものもあり、こうした酵素の工業利用が現実的になり始めている。
分類
酵素の分類方法はいくつかあるが、ここでは酵素の所在による分類と、基質と酵素反応の種類（基質特異性と反応特異性の違い）による系統的分類を取り上げる。後者による分類は酵素の命名法と関連している。
所在による分類 酵素は生物体内における反応のすべてを起こしているといっても過言ではない。したがって、代謝反応の関与する生物体内であれば普遍的に存在している。酵素は、生体膜（細胞膜や細胞小器官の膜）に結合している膜酵素と、細胞質や細胞外に存在する可溶型酵素とに分類される。可溶型酵素のうち、細胞外に分泌される酵素を特に分泌型酵素と呼ぶ。
このような酵素の種類の違いは、酵素以外のタンパク質の種類の違い（膜タンパク質、分泌型タンパク質）と同様に、立体構造における疎水性側鎖と親水性側鎖の一次構造上の分布（タンパク質配列のモチーフ）の違いによる。ほかのタンパク質と同様に酵素も細胞内のリボゾームで生合成されるが、アミノ酸配列は遺伝子に依存するため、その構造は酵素の進化を反映している。遺伝的に近隣の酵素は類似のモチーフを持ち、酵素群のグループを形成する。
膜酵素 thumb|膜酵素の模式図。左から埋没型、貫通型、付着型。 生体膜に存在する膜酵素はエネルギー保存や物質輸送に関与するものも多く、生体膜の機能を担う重要な酵素群（ATPアーゼ、ATP合成酵素、呼吸鎖複合体、バクテリオロドプシンなど）が多い。生体膜と酵素との位置関係によって3種類に大分できる。 埋没型 - 生体膜に埋没しているタイプ（レセプタータンパクなど） 貫通型 - 生体膜を貫通しているタイプ（チャネル、トランスポーター、ATP合成酵素など） 付着型 - 生体膜に酵素の一部が付着しているタイプ（ヒドロゲナーゼなど） 生体膜は内部が疎水性で外部が親水性であるため（＝脂質二重膜と呼ばれる）、膜酵素であるタンパク質の部分構造（側鎖）の性質も、膜に接しているところは疎水性が強くて膜脂質への親和性がきわめて高く、膜から突出しているところは親水性が強くなっている。
可溶型酵素 細胞質に存在している酵素は、水に比較的よく溶ける。細胞質での代謝にはこの可溶性酵素が多く関わっている。可溶性酵素は、外部には親水性アミノ酸、内部には疎水性アミノ酸が集まって、球形の立体構造をとっている場合が多い。
分泌型酵素 酵素は細胞内で産生されるが、産生後に細胞外に分泌されるものもあり、分泌型酵素と呼ばれる。消化酵素が代表例であり、細胞外に存在する物質を取り込みやすいように消化するために分泌される。その形状は可溶性酵素と同じく球形をしている場合が多い。
生物に対して何らかの刺激（熱、pH、圧力などの変化）を与えると、その刺激に対してエキソサイトーシスと呼ばれる分泌形態で分泌型酵素を放出する現象が見られる場合がある。構造生物学の進歩において、最初に結晶化され立体構造が決定されていった酵素の多くは分泌型酵素であった。
系統的分類
酵素を反応特異性と基質特異性の違いによって分類すると、系統的な分類が可能となる。このような系統的分類を表す記号として、EC番号がある。
EC番号は "EC"に続けた4個の番号 "EC X.X.X.X"（Xは数字）によって表し、数字の左から右にかけて分類が細かくなっていく。EC番号では、まず反応特異性を、酸化還元反応、転移反応、加水分解反応、解離反応、異性化反応、ATPの補助を伴う合成、イオンや分子を生体膜を超えての輸送の合計７つのグループに分類している。 EC 1.X.X.X — 酸化還元酵素 EC 2.X.X.X — 転移酵素 EC 3.X.X.X — 加水分解酵素 EC 4.X.X.X — リアーゼ EC 5.X.X.X — 異性化酵素 EC 6.X.X.X — リガーゼ EC 7.X.X.X — ABC輸送体 さらに各グループで分類基準は異なるが、反応特異性と基質特異性との違いとで細分化していく。すべての酵素についてこのEC番号が割り振られており、現在約3,000種類ほどの反応が見つかっている。
また、ある活性を担う酵素がほかの活性を持つことも多く、ATPアーゼなどはATP加水分解反応のほかにタンパク質の加水分解反応への活性も持っている（EC番号、酸化還元酵素、転移酵素、加水分解酵素、リアーゼ、異性化酵素、リガーゼなどを参照）。
命名法 酵素の名前は国際生化学連合の酵素委員会によって命名され、同時にEC番号が与えられる。酵素の名称には「常用名」と「系統名」が付される。常用名と系統名の違いについて例を挙げながら説明する。 （例）次の酵素は同一の酵素（EC番号＝EC 1.1.1.1） 系統名 — アルコール：NAD オキシドレダクターゼ（酸化還元酵素） 基質分子の名称（複数の場合は併記）と反応の名称を連結して命名される。系統名における反応の名称には規制がある。 常用名 — アルコールデヒドロゲナーゼ（脱水素酵素） 系統名と同じ規則で命名されるが、基質の一部を省略して短縮されている。また、命名規則に従わない酵素も多く、DNAポリメラーゼなどはそのひとつである。
古くに発見され命名された酵素については、上述の規則ではなく当時の名称がそのまま使用されている。 ペプシン、トリプシン、キモトリプシン、カタラーゼ などがこれにあたる。
構成 thumb|left|酵素と補因子の関係 RNAを除いて、酵素はタンパク質から構成されるが、タンパク質だけで構成される場合もあれば、非タンパク質性の構成要素（補因子）を含む場合（複合タンパク質）もある。酵素が複合タンパク質の場合、補因子と結合していないと活性が発現しない。このとき、補因子と結合していないタンパク質をアポ酵素、アポ酵素と補因子とが結合した酵素をホロ酵素という。以下では、特に断らない限り、タンパク質以外の、金属を組み込んでいない有機化合物を単に有機化合物と呼称する。
補因子の例としては、、有機化合物（補酵素）があり、金属含有有機化合物のこともある。いくつかのビタミンは補酵素であることが知られている吉岡 政七, 遠藤 克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、82-119ページ。。補因子は酵素との結合の強弱で分類されるが、その境界は曖昧である。
また、酵素を構成するタンパク質鎖（ペプチド鎖）は複数本であったり、複数種類であったりする場合がある。複数本のペプチド鎖から構成される場合、立体構造を持つそれぞれのペプチド鎖をサブユニットと呼ぶ。
補欠分子族 酵素と必須元素 元素名酵素名鉄シトクロームcオキシダーゼ（E.C. 1.9.3.1）、コレステロールモノオキシゲナーゼ（E.C. 1.14.15.6）、リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼE.C. 1.17.4.1、アコニターゼ（E.C. 4.2.1.3）亜鉛DNAポリメラーゼ（E.C. 2.7.7.7）、RNAポリメラーゼ（E.C. 2.7.7.6）、カルボネートデヒドラターゼ（E.C. 4.2.1.1,）、アルカリホスファターゼ（E.C. 3.1.3.1）、アルドラーゼ（E.C. 4.2.1.1）、カルボキシペプチダーゼA/B（E.C. 3.4.17.1/2）、ロイシンアミノペプチダーゼ（E.C. 3.4.11.1）、アルコールデヒドロゲナーゼ（E.C. 1.1.1.1）元素名酵素名銅L-アスコルビン酸オキシダーゼ（E.C. 1.10.3.3）、ラッカーゼ（E.C. 1.10.3.2）、モノフェノールモノオキシゲナー（E.C. 1.14.18.1）、カテコールオキシダーゼ（E.C. 1.10.3.2）カルシウムカルパイン（E.C. 3.4.22.17）マンガンスーパーオキシドディスムター（E.C. 1.15.1.1）モリブデンキサンチンオキシダーゼ（E.C. 1.1.3.22）、亜硫酸オキシダーゼ（E.C. 1.8.3.1）、ニトロゲナーゼ（E.C. 1.18.6.1）コバルトビタミンB12レダクターゼ（E.C. 1.6.99.9）ニッケルウレアーゼ（E.C. 3.5.1.5）セレングルタチオンペルオキシダーゼ（E.C. 1.11.1.9）強固な結合や共有結合をしている補因子を補欠分子族（ほけつぶんしぞく、）という。補欠分子族は有機化合物のこともあるが、酵素から遊離しうる補因子を補欠分子族と区別して、補酵素と呼ぶ。
カタラーゼ、P450などの活性中心に存在するヘム鉄などが代表的な補欠分子族である。金属プロテアーゼの亜鉛イオンなど、直接タンパク質と結合していることもある。生体が要求する微量金属元素は、補欠分子族として酵素に組み込まれていることが多い。
補酵素
有機化合物の補因子を補酵素という。遊離しない場合は補欠分子族という。アポ酵素との結合が弱い、有機化合物の補欠分子族を補酵素とし、補酵素は補欠分子族の一種ととらえる考えもある長倉三郎他編「補欠分子族」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。長倉三郎他編「補酵素」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。。とはいえ、たとえば、酵素と共有結合していても遊離しうるリポ酸が補酵素と区別されるなど、補酵素であるか補欠分子族であるかの基準は厳密ではない。
補酵素は、常時酵素の構造に組み込まれていないが、酵素反応が生じる際に基質と共存することが必要とされる。酵素活性のときに取り込まれ、ホロ酵素を生じさせる。したがって、酵素反応の進行によって基質とともに消費され、典型的な補欠分子族とは異なる『レーニンジャーの新生化学[上]』第4版、廣川書店、監修／山科郁男 編集／中山和久。
酵素タンパク質が熱によって変性し失活するのに対して、補酵素は比較的耐熱性が高く、かつ透析によって酵素タンパク質から分離することが可能であるため、補因子として早い時期からその存在が知られていた。1931年にはオットー・ワールブルクによって初めて補酵素が発見されている。ビタミンあるいはビタミンの代謝物に補酵素となるものが多い。
NAD、NADP、FMN、FAD、チアミン二リン酸、ピリドキサールリン酸、補酵素A、α-リポ酸、葉酸などが代表的な補酵素であり、サプリメントとして健康食品に利用されるものも多い。
サブユニットとアイソザイム thumb|left|ホウレンソウRubisCOは大サブユニットと小サブユニットのヘテロダイマーの8量体で構成される（サブユニットごとに色分け）。
酵素が複数のペプチド鎖（タンパク質鎖）から構成されることがある。その場合、各ペプチド鎖はそれぞれ固有の三次構造（立体構造）をとり、サブユニットと呼ばれる。サブユニット構成を酵素の四次構造と呼ぶこともある。 ヒト乳酸デヒドロゲナーゼとアイソザイムタイプアイソザイムタイプサブユニット構成組織分布LD1H心臓LD2HM骨格筋・横隔膜・腎臓などLD3HMLD4HMLD5M肝臓 たとえばヒトにおける乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH; E.C. 1.1.1.27）は4つのサブユニットから構成される四量体だが、体内組織の位置によってサブユニット構成が異なることが知られている。この場合、サブユニットは心筋型（H"Molecule of the Month" RCSB PDB）と骨格筋型（M）の2種類であり、そのいずれか4つが組み合わされて乳酸デヒドロゲナーゼが構成される（たとえばH2個とM2個から構成されるHMなど）。したがって5タイプの乳酸デヒドロゲナーゼが存在するが、これらは同じ基質で同じ生化学反応を担当するアイソザイムの関係にある。これを応用すると、たとえば臨床検査で乳酸デヒドロゲナーゼのアイソザイムタイプを同定（電気泳動で同定できる）して、疾患が肝炎であるか心筋疾患であるかを識別することができる。
なお、ここに示した以外の要因（遺伝子変異による一次構造の変化など）によってアイソザイムとなることもある。
複合酵素 thumb|right|複合酵素の模式図脂肪酸生成系 一連の代謝過程を担当する複数の酵素がクラスターを形成して複合酵素となることも多い。
代表例として脂肪酸合成系の複合酵素を示す。これらは [ACP]S-アセチルトランスフェラーゼ（AT; E.C. 2.3.1.38）、マロニルトランスフェラーゼ（MT; E,C.2.3.1.39）、3-オキソアシル-ACPシンターゼI（KS）、3-オキソアシル-ACPレダクターゼ（KR; E.C. 1.1.1.100）、クロトニル-ACPヒドラターゼ（DH; E.C. 4.2.1.58）、エノイル-ACPレダクターゼ（ER; E.C. 1.3.1.10）の6種類の酵素がアシルキャリアタンパク質（ACP）とともにクラスターとなって複合酵素を形成している。脂肪酸合成系はほとんどが複合酵素で、単独の酵素はアセチルCoAカルボギラーゼ（TE; E.C. 6.4.1.2）だけである。
生化学
酵素反応速度
日本産業規格に「酵素は選択的な触媒作用をもつタンパク質を主成分とする生体高分子物質」（JIS K 3600:2000-1418）と定義されているように触媒として利用されるが、化学工業などで用いられる典型的な金属触媒とは反応の特性が異なる。 thumb|right|500px